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71 狂犬病毒細胞生物學

已有 790 次閱讀 2019-11-2 14:45 |個人分類:狂犬病|系統分類:科普集錦| 細胞生物學, 狂犬病病毒

狂犬病毒為單股不分節段的負鏈RNA病毒,病毒顆粒為子彈形狀,長180nm,直徑75nm,病毒基因組大約12kb,編碼5種結構蛋白(3’-N-P-M-G-L-5’):核蛋白N、磷蛋白P、基質蛋白M、糖蛋白G和多聚酶蛋白L,以RC-HL株為例,在N基因的3'端有一段70個核苷酸的先導序列,該序列為一高度保守的不翻譯序列,另外在N-PP-MM-GG-L基因之間分別有9188211520個核苷酸的間隔序列,在L基因的5'端有一段131個核苷酸的非編碼序列。RABV的基因組在轉錄過程中有衰減(attenuation)現象,轉錄效應由3’到5’端遞減,所以在5個結構基因中,以N基因最為保守和高效表達,因此可以廣泛用于RABV感染的診斷和調查。病毒顆粒由外殼和核心兩部分組成,是有囊膜的病毒,囊膜為脂雙層膜與包膜基質蛋白M組成,其表面有糖蛋白G形成的棘突,囊膜內的核心部分是病毒的核衣殼(NucleocapsidNC),由病毒的RNA及核蛋白N,磷蛋白P以及L聚合酶共同構成, M蛋白將NC和病毒脂雙層外膜連接起來。G蛋白是一種同源三聚體跨膜糖蛋白,RABV外殼上形成刺突(spikes),它含有可被宿主細胞識別的結構域,同時與RABV的嗜神經性和致病性相關。

RABV G基因編碼524個氨基酸(AA),在肽鏈的氨基端,前19個殘基為信號肽,在成熟過程中,信號肽被切除,變為含505AA的成熟G蛋白。它分為三個區域:膜外區,即抗原區(1~439AA),位于病毒顆粒的表面;跨膜區(440~461AA),由23AA組成連續的疏水區域,與G蛋白在病毒的脂雙層膜上的固定有關;膜內區(462~505AA),由44AA構成的羧基末端,位于病毒包膜的內表面,提供MN相互作用的位點。G蛋白是唯一可誘導機體產生中和抗體進行體液免疫的病毒結構蛋白,以前的研究已經確定G蛋白幾個空間表位和線性表位。膜外區是G蛋白抗原性的主要區域,在該區域內,至少已確定有6個抗原表位,其中抗原位點Ⅱ和III最重要,抗原位點Ⅱ保守,由第3442和第198200AA殘基通過二硫鍵連接形成,他們受147184位點AA殘基的影響;抗原位點III也是由兩個非連續區域構成,即330338357 AA殘基;表位I23lAA殘基參與;表位Ⅳ由264AA殘基參與;表位V254275 AA殘基組成,是一個線性表位,在目前所測序的毒株中均保守,LHKFRSDE是其核心序列,LPQVD被更小的氨基酸AG取代后,可明顯增強與單抗的結合效果,說明D有空間位阻效應。抗原位點a(minor site a)位于342343AA殘基。在抗原位點III最關鍵和最易變化的AA在第333, 336, 338357位,在抗原位點II是第198AA上,它們不僅是病毒的中和抗原決定簇,是病毒中和抗體的主要結合部位,而且與病毒的感染和毒力直接相關,其中,第333位的精氨酸往往隨著固定毒株致病性的失去而被異亮氨酸、天冬氨酸或谷氨酸取代。在1990年,Dietzschold 等人在ERA株上的G蛋白244281AA殘基位點發現一個線性表位。然而,在1995年,Ni 等人在幾個實驗室毒株發現,位于249268 AA殘基位點之間的序列構成一個線性表位,而且263位點的Phe是識別RG719單克隆抗體的必需AA殘基。

病毒生活周期:1.病毒與宿主細胞受體相結合,通過內吞作用進入細胞;2.病毒脫包膜,釋放出病毒基因組;3病毒基因組通過轉錄和翻譯合成病毒5個結構蛋白,病毒基因組通過復制合成更多病毒基因組;4.病毒結構蛋白和基因組組裝和宿主細胞膜融合釋放出完整的病毒。

 

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參考:

1.

Nat Rev Microbiol. 2010 Jan;8(1):51-61. doi: 10.1038/nrmicro2260.

The cell biology of rabies virus: using stealth to reach the brain.

Schnell MJ1, McGettigan JP, Wirblich C, Papaneri A.

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